Биохимия‎ > ‎ФФ‎ > ‎

Вопросы к коллоквиуму


 

Вопросы коллоквиума (осенний семестр)

 

1. Белки.

Строение, физико-химические свойства и классификация протеиногенных аминокислот.

Первичная структура белка, ее характеристика и биологическая роль. Свойства пептидной связи.

Вторичная структура белка: α – спираль и β – структура. Понятие о доменной структуре. Напишите фрагмент антипараллельной β – структуры

Какая структура является высшей для белков, имеющих протомерную структуру? Какие связи ее стабилизируют?

Какая структура является высшей для белков, имеющих олигомерную структуру? Какие связи ее стабилизируют?

Физико-химические свойства белков. Методы определения молекулярной массы белков.

Простые белки, классификация, представители. Биологическая роль.

Сложные белки, классификация, характеристика небелковых компонентов, типы связей с апобелком.

Строение гема. Биологические функции гемоглобина, миоглобина, гемсодержащих ферментов.

Объясните сущность кооперативного эффекта гемоглобина, проиллюстрируйте графически. Строение гема.

Дайте характеристику методам, позволяющим определить молекулярную массу и форму  белковой молекулы.

 

Ферменты

Свойства ферментов как биологических катализаторов. Единицы активности ферментов.

Основные классы ферментов, их характеристика.

Строение активного центра ферментов. Функциональные группы активного центра, его структурно-функциональная гетерогенность.

Специфичность действия ферментов. Характеристика функциональных групп активного центра ферментов.

Механизм действия ферментов: значение образования ES-комплекса и его преобразование в процессе катализа. Стереохимическое взаимодействие фермента и субстрата.

Понятие о кинетике ферментативных реакций. Зависимость скорости ферментативных реакций от концентрации субстрата, количества фермента, рН среды, температуры.

Уравнение скорости реакции Михаэлиса - Ментен. Константа Михаэлиса, характеристика, определение. Представьте графические методы определения Кm и Vmax..

Регуляция активности ферментов путем химической ковалентной модификации.

Изоферменты, их свойства, регуляторная функция и диагностическое значение

Значение ограниченного протеолиза в регуляции ферментативной активности.

Аллостерическая регуляция активности ферментов.

Регуляция ферментативной активности путем ассоциации-диссоциации и белок-белкового взаимодействия.

Характеристика этапов ферментативного катализа. Применение ферментов  в медицине и фармации.

 

Нуклеиновые кислоты

Дайте характеристику первичной структуре ДНК и РНК. Замкните фосфодиэфирные связи между двумя нуклеотидами, входящими в ДНК.

Дайте характеристику вторичной структуры ДНК. Замкните водородные связи между аденином и тимином.

Охарактеризуйте вторичную структуру т-РНК. Замкните водородные связи между урацилом и комплементарным ему азотистым основанием.

Характеристика третичной структуры ДНК и РНК. Замкните водородные связи между цитозином и комплементарным ему азотистым основанием.

 


Вопросы для подготовки к коллоквиуму, весенний семестр

«Основные пути метаболизма углеводов, липидов, белков»

 

1.     Гликолиз, химизм, регуляция, биологическая роль, энергетический эффект.

2.     Окислительное декарбоксилирование пирувата. Химизм, регуляция, биологическая роль.

3.     Цикл трикарбоновых кислот. Химизм, энергетический эффект, биологическая роль, регуляция.

4.     Пентозофосфатный путь превращения глюкозы, общая характеристика окислительной и неокислительной стадий, взаимосвязь с гликолизом, глюконеогенезом и обменом липидов.

5.     Гликогенолиз,  химизм, регуляция, биологическая роль, энергетический эффект.

6.     Глюконеогенез, химизм, регуляция, биологическая роль.

7.     Гликогенез (синтез гликогена), химизм, регуляция, биологическая роль.

8.     Активация и транспорт жирных кислот в матрикс митохондрий.

9.     β-окисление жирных кислот, химизм , энергетический эффект.

10.  Транспорт митохондриального ацетил-КоА в цитоплазму.

11.  Синтез малонил-КоА, химизм, регуляция.

12.  Биосинтез жирных кислот. Роль и характеристика пальмитатсинтетазного полиферментного комплекса а этом процессе.

13.  Биосинтез триацилглицеридов.

14.  Биосинтез фосфатидной кислоты, ее роль в синтезе липидов.

15.  Биосинтез глицерофосфолипидов.

16.  Биосинтез холестерина. Его основные этапы, химизм, регуляция.

17.  Катаболизм триацилглицеридов в тканях. Химизм, регуляция.

18.  Взаимосвязь углеводного и липидного обменов.

19.  Переваривание белков в ЖКТ. Протеолитические ферменты, механизм их активации свойства.

20.  Окислительное дезаминирование аминокислот. Особенности функционирования оксидаз L- и   D-аминокислот, глутаматдегидрогеназы.

21.  Трансаминирование аминокислот, механизм, роль пиридоксальфосфата в этом процессе.

22.  Непрямое дезаминирование (трансдезаминирование) аминокислот.

23.  Декарбоксилирование аминокислот, образование биогенных аминов, их биологическая роль, инактивация.

24.  Пути синтеза заменимых аминокислот в организме человека.

25.  Источники образования аммиака в организме, причины его токсического действия.

26.  Основные пути детоксикации аммиака в организме.

27.  Синтез мочевины (орнитиновый цикл), химизм взаимосвязь с ЦТК.

28.  Аминокислоты и их производные как лекарственные вещества.

29.  Роль дикарбоновых кислот в белковом обмене.

30.  Биосинтез пуриновых нуклеотидов.

31.  Биосинтез пиримидиновых нуклеотидов.

32.  Биосинтез дезоксирибонуклеотидов.

33.  Катаболизм пуриновых нуклеотидов.

34.  Катаболизм пиримидиновых нуклеотидов.

35.  Биосинтез гема, химизм, регуляция.

36.  Распад гемопротеинов и образование билирубина.

37.  Строение билирубина, его детоксикация и выведение из организма.

ĉ
Кафедра биохимии,
28 мар. 2016 г., 2:30